Científica de la UNAM descubre cómo debilitar al Covid-19 en personas infectadas

La científica mexicana Mónica Olvera de la Cruz descubrió un método para debilitar la enfermedad COVID-19, que ha causado la muerte de millones de personas a nivel mundial.
Luego de que su hermano se contagiara de COVID-19, la acapulqueña Olvera de la Cruz decidió aplicar sus conocimientos en la electroestática, para iniciar una investigación a nivel computacional.
En el transcurso de su análisis, la licenciada en Física encontró un punto débil del nuevo coronavirus: identificó las interacciones electroestáticas del virus que lo hacen adherirse a las células humanas.
Junto con dos colegas, la también doctora por la Universidad de Cambridge está desarrollando una molécula que pueda bloquear dicha acción y así evitar la infección.
“No encontré la cura, yo encontré una cosa científica que da una dirección. Lo que hicimos fue buscar otra manera de vulnerar, de reducir la atracción entre la proteína spike (del SARS-CoV2) y el receptor humano donde se pega el virus”, dijo en entrevista para Milenio.
La Doctora Mónica Olvera, quien también se desempeñó como asistente de profesor en la Universidad de Northwestern, donde ahora es titular del Departamento de Ciencias de Materiales e Ingeniería, explicó el proyecto:
“En las células humanas, el receptor del virus es la enzima convertidora en angiotensina 2 (ACE2) y se encuentra en las células epiteliales nasales faríngeas. El primer contacto con el virus y también en las células del riñón, corazón, cerebro y células de los conductores de aire más bajo y gastrointestinales, lo que facilita la falla de órganos humanos por la infección del SARS-CoV2″.
“Por su parte, el SARS-CoV2 se adhiere al ACE2 de las células humanas mediante el llamado Dominio de Unión al Receptor (RBD) que se encuentra en la proteína spike, los picos que dan forma de corona al virus”.
En esta primera fase de la investigación, se encargó de buscar las diferencias entre el virus SARS CoV de 2003 y el nuevo coronavirus, que provocó la pandemia actual.
“La diferencia eran unos grupos que se llaman polybasic cleavage, donde cleavage quiere decir ‘escisiones, divisiones’ y polybasic quiere decir que son de carga positiva. Estos grupos estaba muy alejados del lugar donde la proteína spike se pega al receptor de las células humanas, entonces dijimos: si los mutamos, descubrimos que efectivamente estos grupos que están alejados donde se pega al receptor humano, modificaba muchísimo esa interacción”, detalló.
La científica aclaró que resulta complejo “atacar” el dominio de unión al receptor del virus, sin embargo, la distancia que hay entre los sitios de la división poli básica, permite “una nueva manera de tratar de atacar, de hacerse más vulnerable el virus”.
Detalló que hay 10 nanómetros de distancia entre los grupos de adhesión al receptor humano, lo que permitió diseñar una molécula cargada negativamente para bloquear el sitio positivo, y de este modo, reducir la unió entre el virus SARS-CoV 2 y el receptor humano.
“Estos grupos estaban a 10 nanómetros de distancia, si quiere usted decir qué tan lejos es esto, los átomos son de 0.2 ó 0.3 nanómetros, entonces son muchos átomos de distancia”, dijo.
Y añadió:
“Es muy difícil hacer moléculas muy específicas que ataquen eso, pero entonces si es por carga, si las cargas es lo importante y estos tienen 3 cargas juntas positivas, el receptor tiene negativas, como 21, por ahí que están repudiando algo negativo. Y las positivas atraen a lo negativo; entonces, si usted bloquea estos centros positivos, y en el centro que se están bloqueando son negativos, no se unen al receptor, se van, esperamos que se vayan, con electrostática estamos jugando como diseñar estos grupos para que se peguen en los lugares distantes”.
Con información | Milenio

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